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Chapitre 5 : Les enzymes, des protéines indispensable à la vie.

mercredi 29 décembre 2021, par AMROUCHE

De très nombreuses réactions chimiques se déroulent dans une cellule, on parle alors du métabolisme cellulaire, or pour pouvoir se dérouler suffisamment rapidement et dans des conditions compatibles avec la vie, chacune de ces réactions métaboliques nécessite d’être catalysée par une enzyme.

Comment une enzyme remplit-elle son rôle de catalyseur ?

1/ Les enzymes des catalyseurs biologiques

VOCABULAIRE
catalyseur (nm) : protéines capable d’accélérer une réaction chimique qui serait extrêmement lente en son absence.
substrat (nm)  : réactif d’une réaction avec un enzyme, le substrat se fixe sur le site actif de l’enzyme pour être transformé en produit.
site actif (nm) : zone particulière d’une enzyme où se fixe le substrat lors d’une réaction chimique (enzymatique).

Il existe de plusieurs types d’enzymes en fonction de la réaction catalysée, si celle-ci est une hydrolyse, une oxydoréduction ....elles sont cataloguées en 6 classes :

Activité 1 : les enzymes, des marqueurs de la spécialisation cellulaire.
Montrer à travers le document que les enzymes participent à la reconnaissance de la spécialisation des cellules des organismes pluricellulaires.

correction prof disponible
Le glucose en tant que substrat est utilisé par différents types de cellules : hépatiques, musculaires, adipeuses .... Dans chaque type cellulaire on ne retrouve pas forcément les même enzymes. En effet, les cellules nerveuses ne possède qu’une type d’enzyme : une glucokinase, alors que les cellules du foie en possède cinq différentes. On peut alors affirmer que les enzymes, expression de l’information génétique sont synthétisées ou non en fonction du type cellulaire.

BILAN
Les enzymes sont issues de l’expression du génome.Seuls certains gènes s’expriment dans une cellule donnée : son contenu en enzymes est donc particulier.La cellule présente ainsi une activité qui lui est propre, elle est spécialisée.

Activité 2 :TP n°11 - la réaction enzymatique.
Bilan TP
L’immense majorité des réactions se déroulant dans l’organisme sont catalysées par des enzymes.L’hydrolyse de l’amidon peut se dérouler rapidement à une température de 37°C, si elle est catalysée par l’amylase, une enzyme produite par des cellules spécialisées des glandes salivaires et de la muqueuse intestinale.Dans notre cas, la banane mûre possèdent cette enzyme activée expliquant l’hydrolyse de l’amidon dans le fruit et le coté sucrée d’une banane mûre. Par ailleurs, une enzyme est spécifique à un substrat, en effet, l’amylase n’est pas capable d’hydrolyser la cellulose un autre polymère de glucose alors qu’elle dégrade très bien l’amidon.C’est la liqueur de Fehling qui devient rouge avec les sucres provenant de la dégradation de l’amidon et est restée bleue avec la cellulose qui à mis en évidence cette spécificité.

VOCABULAIRE
hydrolyse (nf) : réaction chimique ou enzymatique dans laquelle une liaison covalente est rompue par action d’une molécule d’eau.
Exemple :
hydrolyse du saccharose : saccharose + H2O → glucose + fructose
C12H22011 + H2O → C6H1206 + C6H1206

2/ La nature protéique des enzymes
Les enzymes comme toutes protéines sont issues de l’expression génétique de la cellule. Leur structure tridimensionnelle est déterminée par leur séquence en acides aminés.

En quoi la nature protéique des enzymes détermine leur propriété catalytique ?

Activité 3 :TP n°12 - Etude du site actif d’une enzyme

Bilan TP
Des phénomènes de saturation entre enzyme et substrat montre qu’un complexe se forme entre substrat et enzyme : une interaction étroite s’établit alors entre l’enzyme et son substrat, tout comme on a pu le constater entre l’amylase et l’amidon avec le logiciel libmol.
E + S → ES → P + E (E=Enzyme, S=Substrat, ES=complexe Enzyme substrat, P=Produit). Une fois la réaction réalisé, le produit se sépare de l’enzyme (dissociation du complexe) qui est prête a catalyser une autre réaction.
Cette interaction s’effectue au niveau d’une zone particulière de l’enzyme : le site actif. Dans le site actif de l’enzyme des acides aminés particuliers permettent la réaction enzymatique ce sont des acides aminés catalytiques, leur absence par mutation empêche alors la catalyse.On parle de spécificité de réaction de l’enzyme. C’est le cas dans notre TP de l’amylase mutée au niveau de l’acide aminé 197 : l’acide aspartique remplacé par une alanine. L’hydrolyse de l’amidon n’a plus lieu malgré la fixation du substrat (amidon) sur le site actif.
En conclusion, lors du TP n°11, nous avons vu la spécificité de l’enzyme à un substrat unique, et nous venons de voir la spécificité de réaction de l’enzyme. On peut dire que l’enzyme a une double spécificité : la spécificité de substrat et la spécificité d’action.

3/ La cinétique enzymatique
On appelle cinétique enzymatique,l’étude de la vitesse des réactions enzymatiques, cela correspond à la vitesse à laquelle une enzyme catalyse une réaction.
Activité 4 :Vitesse de réaction de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
Il est possible de suivre l’hydrolyse de l’amidon en présence d’amylase par colorimétrie.
-  Exploitez le graphique ci-dessous pour calculer la vitesse de reaction à trois moments différents.

Pour le premier point V1 correspondant au coefficient directeur de la tangente au point 1 :
- V1= yb - ya / xb - xa = 0.2 - 0.4 / 1 - 0.5 = - 0.4 A/min (avec A unité de l’Absorbance)
Au point 1 la vitesse de réaction enzymatique est de 0,4 Absorbance par minute.

- V2 = 0.1 - 0.3 / 3 - 1.5 = -0.2 / 1.5 = - 0.13 A/min

- V3 = 0.2 - 0.3 / 3.75 - 2 = -0.1 / 1.75 = - 0.057 A/min

V3 < V2 < V1, la vitesse de réaction diminue au fur et a mesure de la réaction enzymatique (catalyse de l’amidon). La vitesse est négative car l’absorbance mesurant la couleur de la solution ici une solution d’amidon coloré par l’eau iodée , celle-ci se décolore au fur et à mesure de la catalyse de l’amidon (dégradation) , il y a donc de moins en moins de substrat (amidon) d’ou une valeur de vitesse négative.

BILAN
L’activité enzymatique s’évalue expérimentalement en mesurant la vitesse initiale de la réaction catalysée. Cette vitesse exprime la quantité de substrat transformé (ou la quantité de produit formé) par unité de temps au début de la réaction.

Activité 5TP n°13:Modélisation de la catalyse enzymatique - logiciel Edu’Modèles
Le logiciel Edu’Modèles permet d’utiliser ou de construire un modèle de réaction enzymatique.

D’après le bilan du TP n°12, une catalyse enzymatique se réalise selon la réaction suivante défnie plus haut :E + S → ES → P + E (E=Enzyme, S=Substrat, P=Produit)
Nous prendrons comme exemple la maltase qui est une enzyme (α-glucosidase) qui transforme le maltose (disaccharide) en deux glucoses dont elle est composée. Elle est présente dans l’intestin grêle, à la bordure en brosse des villosités intestinales. Elle appartient à la famille des disaccharidases, qui sont les enzymes responsables de la décomposition des disaccharides en monosaccharides qui les forment.
Elle est sécrétée par les glandes salivaires et pancréatiques.

Adresse du logiciel : https://www.pedagogie.ac-nice.fr/svt/productions/edumodeles/algo
Fiche utilisation du logiciel : cliquer ici
protocole :
1ère phase = définition des agents

- Quels sont les « agents » (ici les molécules) présents dans notre environnement ?
On ne représentera pas l’eau vu qu’elle est omniprésente dans l’environnement.

A ce stade il n’y a plus qu’à cliquer sur « Ajouter un agent » et saisir le nom, et le nombre initial d’agents (enzyme :15, maltose : 200).
Une fois tous les agents créés, tester votre modèle, afin de voir les molécules s’agiter.

2ème phase = définition des règles
- Quels sont les « règles » qui vont permettre de réaliser la réaction ?
Il va falloir définir des « comportements » ou « règles » afin « qu’il se passe quelque chose ».

Par défaut ces règles sont relatives à des « rencontres entre plusieurs agents ».
A votre avis combien de règles nécessaire au vu de la réaction : E+S -> ES -> E + P

3ème phase = approfondissement
- a) attribuer des images à chaque molécule (Dans agents, sélectionner image dans Apparence.
- b) ralentir les grosses molécules (Enzyme et complexe E-S -probabilité de déplacement : 25)
- Faites un copier-coller du graphique après 4000 tours minutes, que vous collerez sur voter compte-rendu avec une explication de votre graphique légendé.
- e) Action d’un inhibiteur :Les inhibiteurs de l’α-glucosidase sont utilisés comme agents antidiabétiques pour le traitement du diabète sucré de type 2 comme par ex. Acarbose et miglitol.
- Réaliser un nouveau modèle pour mettre en évidence le rôle et l’effet d’un inhibiteur enzymatique.Copier-coller le graphique après 2000 tours minutes.Vous avez dans le répertoire des images de molécules dont vous aurez besoin.
Remarque : les inhibiteurs sont en compétition avec le substrat, ils ont une meilleure affinité pour l’enzyme. Par conséquent dans la règle définissant la réaction d’inhibition vous indiquerez un valeur de Probabilité de déplacement de : 90 et 10 pour le substrat

Résultats de la première modélisation

BILAN TP
Le graphique met bien en évidence la dégradation du substrat en bleu jusqu’à une concentration nulle.En revanche la concentration de produit, ici le glucose était nulle au départ pour atteindre une concentration égale au double de celle du substrat. En effet, la catalyse produit deux glucoses pour un maltose.La quantité d’enzymes reste inchangée puisque celles-ci ne participent pas à la réaction, les fluctuations de la courbe maltase correspondent à la mobilisation ou non des enzymes en complexes enzyme-substrat.

Activité 6 - TP n°14:Cinétique enzymatique de la glucose oxydase en fonction de la concentration en substrat

Bilan TP
Les études cinétiques montrent un phénomène de saturation de l’enzyme par le substrat et un phénomène de proportionnalité entre vitesse et concentration en enzyme. Ceci s’interprète par la formation d’un complexe enzyme-substrat au cours de la réaction enzymatique.